Les liaisons hydrogène remodèlent les peptides pour déplacer les électrons un million de fois plus vite qu’on ne le savait auparavant – Science

Les flux d’énergie biologique, comme dans la photosynthèse et la respiration, dépendent du transfert d’électrons d’une molécule à une autre. Malgré son importance pour le maintien de la vie, les facteurs régissant le taux de transfert d’électrons, en particulier sur de longues distances, ne sont pas bien compris car les systèmes qui assurent la médiation de ces processus ultra-rapides sont très complexes. Une meilleure compréhension des taux de transfert d’électrons aiderait les scientifiques à améliorer les transformations chimiques, la conversion d’énergie, les appareils électroniques et les technologies photoniques.

Maintenant, une équipe internationale de chercheurs dirigée par UC Riverside a observé un transfert de charge picoseconde médié par des liaisons hydrogène dans des peptides. Une picoseconde équivaut à un billionième de seconde. En tant qu’analogues à chaîne courte des protéines, éléments constitutifs cruciaux des organismes vivants, les peptides sont des chaînes d’acides aminés chimiquement liés. La découverte montre le rôle des liaisons hydrogène dans le transfert d’électrons. Les résultats sont publiés dans les actes de la National Academy of Sciences.

Valentine Vullev, professeur de bio-ingénierie au Marlan and Rosemary Bourns College of Engineering de l’UC Riverside, avec Daniel Gryko de l’Académie polonaise des sciences et Harry Gray du California Institute of Technology, a dirigé une équipe qui a découvert un transfert d’électrons exceptionnellement ultra-rapide à partir d’un donneur à une molécule accepteur liée à des lieurs oligopeptidiques s’étendant jusqu’à 20 liaisons covalentes. Le transfert d’électrons prend généralement une microseconde, ou un millionième de seconde, dans les peptides avec des distances de liaison aussi longues.

Les chercheurs ont été surpris d’observer un transfert d’électrons picoseconde, un taux 1 million de fois plus rapide que ce que l’on connaissait auparavant pour de tels systèmes.

“Cela ne devrait pas fonctionner, mais cela fonctionne”, a déclaré Vullev. “Le transfert de charge picoseconde que nous avons observé contredit la biologie structurale, en supposant la distribution aléatoire attendue des structures des chaînes peptidiques flexibles.”

L’équipe a choisi des molécules donneuses et réceptrices liées par de courts peptides qu’elle a découvert en fait supposer des structures bien définies stabilisées par des liaisons hydrogène. Une analyse plus approfondie a révélé que les liaisons hydrogène dans chaque molécule rapprochaient le donneur et l’accepteur dans une architecture moléculaire en forme de scorpion, permettant un transfert d’électrons picoseconde.

“Cette conception révolutionnaire démontre que les peptides courts peuvent non seulement assumer des conformations secondaires bien définies lorsqu’ils sont modelés par des composants organiques, mais également fournir un réseau de liaison hydrogène qui peut médier le transfert d’électrons avec des efficacités inhabituellement élevées”, a déclaré Vullev. «Notre travail fournit des paradigmes sans précédent pour la conception et le développement de voies de transfert de charge le long de ponts flexibles, ainsi que des informations sur les motifs structurels pour la médiation du transfert d’électrons dans les protéines.

Les résultats pourraient conduire à des progrès dans le stockage de l’énergie ainsi qu’à stimuler le développement de l’électronique organique qui utilise des polymères conducteurs au lieu de minéraux conducteurs.

«L’un des aspects les plus passionnants et les plus satisfaisants du travail dans notre groupe est d’être à l’avant-garde de telles découvertes et d’observer ces résultats spectaculaires», a déclaré le co-auteur John Clark, étudiant au doctorat dans le laboratoire de Vullev qui a effectué des mesures photochimiques pour la recherche.

Source de l’histoire:

Matériel fourni par l’Université de Californie – Riverside. Original écrit par Holly Ober. Remarque: le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.

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