Le mécanisme d’une photoenzyme clé décryptée – Technoguide

Le fonctionnement de l’enzyme FAP, utile pour la production de biocarburants et pour la chimie verte, a été décrypté. Ce résultat a mobilisé une équipe internationale de scientifiques, dont de nombreux chercheurs français du CEA, du CNRS, de l’Inserm, de l’École polytechnique, des universités de Grenoble Alpes, Paris-Saclay et Aix Marseille, ainsi que du Synchrotron européen (ESRF) et du synchrotron SOLEIL. L’étude est publiée dans Science le 9 avril 2021.

Les chercheurs ont décrypté les mécanismes de fonctionnement de la FAP (Fatty Acid Photodecarboxylase), naturellement présente dans les algues microscopiques comme la Chlorella. L’enzyme avait été identifiée en 2017 comme capable d’utiliser l’énergie lumineuse pour former des hydrocarbures à partir d’acides gras produits par ces microalgues. Pour atteindre ce nouveau résultat, les équipes de recherche ont utilisé une boîte à outils expérimentale et théorique complète.

Comprendre le fonctionnement du FAP est essentiel car cette photoenzyme ouvre une nouvelle opportunité pour la production durable de biocarburants à partir d’acides gras naturellement produits par des organismes vivants. La FAP est également très prometteuse pour la production de composés à haute valeur ajoutée pour la chimie fine, la cosmétique et la pharmacie.

De plus, en raison de leur réaction induite par la lumière, les photoenzymes donnent accès à des phénomènes ultrarapides qui se produisent lors de réactions enzymatiques. La FAP offre donc une occasion unique de comprendre en détail une réaction chimique se déroulant dans les organismes vivants.

Plus précisément, dans ce travail, les chercheurs montrent que lorsque la FAP est éclairée et absorbe un photon, un électron est dépouillé en 300 picosecondes de l’acide gras produit par les algues. Cet acide gras est ensuite dissocié en un précurseur d’hydrocarbure et du dioxyde de carbone (CO2). La majeure partie du CO2 généré est ensuite transformée en 100 nanosecondes en bicarbonate (HCO3-) dans l’enzyme. Cette activité utilise la lumière mais n’empêche pas la photosynthèse: la molécule de flavine dans le FAP, qui absorbe le photon, est courbée. Cette conformation déplace le spectre d’absorption de la molécule vers le rouge, de sorte qu’elle utilise des photons non utilisés pour l’activité photosynthétique de la microalgue.

C’est l’interprétation combinée des résultats de diverses approches expérimentales et théoriques par le consortium international qui donne une image détaillée à l’échelle atomique du FAP au travail. Cette étude multidisciplinaire combine des travaux de bio-ingénierie, de spectroscopie optique et vibrationnelle, de cristallographie statique et cinétique réalisée avec des synchrotrons ou un laser à électrons libres de rayons X, ainsi que des calculs de chimie quantique.

L’étude a impliqué une forte collaboration de chercheurs français de l’Institut des Biosciences et Biotechnologies d’Aix-Marseille (CEA / CNRS / Aix-Marseille Université), de l’Institut de Biologie Structurale (CEA / CNRS / Université Grenoble Alpes), du Laboratoire d’Optique et Biosciences (CNRS / École Polytechnique-Institut Polytechnique de Paris / Inserm), le Laboratoire de Spectroscopie Avancée des Interactions, de la Réactivité et de l’Environnement (CNRS / Université de Lille), l’Institut de Biologie Intégrative de la Cellule (CEA / CNRS / Paris-Saclay) Université), du synchrotron SOLEIL et également du Synchrotron européen (ESRF) et de l’Institut Laue Langevin (ILL), deux instruments européens majeurs basés à Grenoble, en France. Il a reçu un financement de l’Agence Nationale de la Recherche. L’étude a également impliqué des chercheurs de l’Institut Max Planck à Heidelberg (Allemagne), de l’Université d’État de Moscou (Russie) et du Laboratoire national des accélérateurs SLAC (États-Unis).

Source de l’histoire:

Matériel fourni par l’installation européenne de rayonnement synchrotron. Remarque: le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.

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