Comment se forme la structure 3-D des protéines du cristallin – Technoguide

Le cristallin de l’œil humain tire sa transparence et son pouvoir de réfraction du fait que certaines protéines sont densément concentrées dans ses cellules. Ce sont principalement des cristallins. Si cet emballage dense ne peut pas être maintenu, par exemple en raison de changements héréditaires dans les cristallins, il en résulte des opacités du cristallin, appelées cataractes, qui sont la cause la plus courante de perte de vision dans le monde.

Pour que les cristallins soient emballés étroitement dans les cellules de fibre de la lentille, ils doivent être pliés de manière stable et correcte. Le repliement des protéines commence déjà lors de la biosynthèse des protéines dans les ribosomes, qui sont de grands complexes protéiques. Les ribosomes aident à traduire le code génétique en une séquence d’acides aminés. Dans le processus, les ribosomes forment un tunnel protecteur autour de la nouvelle chaîne d’acides aminés, qui prend des structures tridimensionnelles avec différents éléments tels que des hélices ou des structures pliées immédiatement après la formation du tunnel. Les cristallins gamma-B étudiés à Francfort et Grenoble présentent également de nombreuses liaisons entre deux acides aminés soufrés, appelés ponts disulfures.

La production de ces ponts disulfures n’est pas facile pour la cellule, car des conditions biochimiques prévalent dans l’environnement cellulaire qui empêchent ou dissolvent ces ponts disulfures. Dans la protéine cristalline gamma-B finie, les ponts disulfure sont donc protégés de l’extérieur par d’autres parties de la protéine. Cependant, tant que la protéine est en cours de formation, cela n’est pas encore possible.

Mais comme le tunnel ribosomal était considéré comme trop étroit, il a été supposé – également sur la base d’autres études – que les ponts disulfure des cristallines gamma-B ne se forment qu’une fois les protéines terminées. Pour tester cette hypothèse, les chercheurs de Francfort et de Grenoble ont utilisé des cellules bactériennes génétiquement modifiées comme système modèle, ont arrêté la synthèse des cristallines gamma-B à différents moments et ont examiné les produits intermédiaires avec la spectrométrie de masse, la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire et l’électron. méthodes microscopiques et complétées par des calculs de simulation théorique. Le résultat: les ponts disulfure sont déjà formés sur la protéine non encore finie lors de la synthèse de la chaîne d’acides aminés.

«Nous avons ainsi pu montrer que des ponts disulfures peuvent déjà se former dans le tunnel ribosomal, ce qui offre un espace suffisant pour cela et protège les ponts disulfures du milieu cellulaire», explique le professeur Harald Schwalbe de l’Institut de chimie organique et de biologie chimique à Université Goethe. “Étonnamment, cependant, ce ne sont pas les mêmes ponts disulfure qui sont plus tard présents dans la cristalline gamma-B finie. Nous concluons qu’au moins certains des ponts disulfure sont ensuite dissous à nouveau et liés différemment. La raison en est probablement synchronisation optimale de la production de protéines: les ponts disulfures «préliminaires» accélèrent la formation des ponts disulfures «finaux» lorsque la cristalline gamma-B est libérée du ribosome. “

Dans d’autres études, les chercheurs veulent maintenant tester si les processus de synthèse dans les ribosomes légèrement différents des cellules supérieures sont similaires à ceux du système modèle bactérien.

Source de l’histoire:

Matériel fourni par l’Université Goethe de Francfort. Remarque: le contenu peut être modifié pour le style et la longueur.

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